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	Provedor de dados Braz. J. Plant Physiol. (1) Autor Almeida Filho,Humberto A (1) Bloch Jr,Carlos (1) Calderon,Leonardo A (1) Freitas,Sonia M (1) Medrano,Francisco J (1) Santoro,Marcelo M (1) Teles,Rozeni C. L (1) Mais... Palavra-chave Inga cylindrica [Vell.] Mart (1) Leguminosae (1) Mimosoideae (1) Protease inhibitor (1) Protein stability (1) Trypsin inhibitor (1) Mais... Tipo do documento Info:eu-repo/semantics/article (1) Ano 2010 (1) País Brazil (1) Idioma Inglês (1)		Ordenar por:  Relevância Autor Título Ano Registros recuperados: 1 Primeira ... 1 ... Última Purification and structural stability of a trypsin inhibitor from Amazon Inga cylindrica [Vell.] Mart. seeds Braz. J. Plant Physiol. Calderon,Leonardo A; Almeida Filho,Humberto A; Teles,Rozeni C. L; Medrano,Francisco J; Bloch Jr,Carlos; Santoro,Marcelo M; Freitas,Sonia M. Inga cylindrica Trypsin Inhibitor (ICTI) was purified as a single polypeptide chain by one step anion-exchange chromatography from a crude extract of Inga cylindrica (Vell.) Mart. seeds. ICTI is a 19.5 kDa protein presenting a remarkable inhibitory activity against bovine trypsin (EC 3.4.21.4) (Ki = 4.3 nM). Circular dichroism analysis revealed that this inhibitor is a β type protein (40.4% of β-strand; 24.6% of β-turn and 6.7% of α-helix) in accordance with properties displayed in Kunitz type inhibitors. ICTI is a thermal stable protein within a wide range of pH (1.6 to 10.0) exhibiting highest stability at pH 7.0 as indicated by Tm of 70.0 ºC and ΔG25 of 48.5 ± 0.7 kJ.mol-1. The values of ΔG25 at pH 1.6 (22.5 ± 1.2 kJ.mol-1) and pH 10.0 (31.5 ± 1.0... Tipo: Info:eu-repo/semantics/article Palavras-chave: Inga cylindrica [Vell.] Mart; Leguminosae; Mimosoideae; Protease inhibitor; Protein stability; Trypsin inhibitor. Ano: 2010 URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1677-04202010000200001 Registros recuperados: 1 Primeira ... 1 ... Última

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